생화학 3. 아미노산의 약어, 분류와 구조, 광학이성질체(Enantiomers)

아미노산은 단백질을 구성하는 제일 최소 단위라고 할 수 있다. 이 아미노산들이 뭉치고 꼬여서 단백질의 구조들을 형성한다. 어떤 아미노산이 쓰이느냐에 따라 단백질의 기능과 구조가 모두 변하므로 오늘은 가장 기본적인 아미노산에 대해서 알아보겠다.

 

 그 전에 아미노산의 각 약어에 대해 알아보자. 공부를 할 때 대부분의 교과서 그림에는 아미노산이 약어로 표기된다. 그러니 아미노산의 약어는 꼭 암기하고 있어야 한다. 약어는 간단히 정리하여 다음 표와 같다.

 

 

<아미노산의 약어>

아미노산의 약어

 

 Alanine의 약어는 Ala가 있고, 더 약어로 표시하면 A가 있다. 이 두가지는 꼭 외워야 하지만 굳이 외워야 한다면 Ala 쪽을 먼저 외워두는 편을 추천한다. 경험상 대부분 3글자 약어로 표기해주었다.

 

내가 만든 Flash card는 아니지만, Quizlet에 좋은 Flash card가 있어 밑에 주소를 표기해둔다. Flash card는 단순 암기하는 방법 중 거의 최강자에 꼽힌다. 외우기 힘드신 분들은 참고하시길.

https://quizlet.com/220437996/amino-acid-single-letter-flash-cards/

 

 

 

 

<아미노산의 분류>

 

아미노산은 크게 4가지로 분류할 수 있다. 사실 아미노산을 분류하는 방식은 여러가지이지만, 그 중 일반적인 분류법을 들고 왔다.

 

(1) Nonpolar side chains

: 극성이 없는 R기를 가진 아미노산들이다. 전기적 힘도 없고 한쪽으로 극성이 치우쳐져 있지 않기 때문에 hydrophobic (소수성, 물과 쉽게 결합되지 못하는 특성)을 지니고 있다.

출처 :&amp;amp;nbsp;https://www.chegg.com/homework-help/questions-and-answers/enantiomers-see-figure-4-c-l-nonpolar-side-chains-hydrophobic-ch-ch-h3c-ch-ch-side-chain-r-q26693441

여기서 신기한 아미노산은 바로 Proline인데, Proline의 R기는 N기와 붙어서 고리모양(Ring 구조)를 형성하고 있다. 그렇기 때문에 Proline이 들어간 단백질은 추후에 나오겠지만 alpha-helix 구조를 이루기가 어렵다. 

 

 

 

(2) Uncharged polar side chains

: 이 경우는 전기적으로는 중성이지만 극성이 한쪽으로 치우쳐져 있는 경우이다. 극성이 있기 때문에 hydrophilic(친수성, 물과 친한 특성)을 지니고 있다.

출처:&amp;amp;nbsp;https://www.chegg.com/homework-help/questions-and-answers/enantiomers-see-figure-4-c-l-nonpolar-side-chains-hydrophobic-ch-ch-h3c-ch-ch-side-chain-r-q26693441

 

 

(3) Acidic side chains (Electrically charged)

: 전기적으로 중성이 아니며, 산성을 띄고 있는 아미노산이다. 당연히 hydrophilic 하다.

출처:&amp;amp;nbsp;https://www.chegg.com/homework-help/questions-and-answers/enantiomers-see-figure-4-c-l-nonpolar-side-chains-hydrophobic-ch-ch-h3c-ch-ch-side-chain-r-q26693441

 

참고로 Aspartic acid와 Glutamic acid의 O-(OH기)가 산성을 띄고 있다.

 

 

 

(4) Basic side chains (Electrically charged)

: 전기적으로 중성이 아니며, 염기성을 띄고 있는 아미노산이다. hydrophilic 하다.

출처:&amp;amp;nbsp;https://www.chegg.com/homework-help/questions-and-answers/enantiomers-see-figure-4-c-l-nonpolar-side-chains-hydrophobic-ch-ch-h3c-ch-ch-side-chain-r-q26693441

 각 아미노산의 끝 부분의 NH3+, NH2+, NH+ 부분이 proton(H+)를 새로 받아들일 수 있는 부분이기 때문에 basic (염기성) 하다고 한다.

 

 

 

 

 

<Enantiomers, 광학이성질체>

 

마지막으로 아미노산의 또다른 형태라고 할 수 있는 광학이성질체(Enantiomers)에 대해서 알아보자.

아미노산의 구조상 glycine을 빼고는 모두 광학이성질체가 있을 수 밖에 없다.

광학이성질체는 아미노산의 구조가 거울을 보는 것처럼 어떤 선을 기준으로 대칭을 이루고 있는 상대 구조를 말한다.

 

출처 : 위키피디아&amp;amp;nbsp;https://en.wikipedia.org/wiki/Enantiomer

위와 같이 선을 기준으로 대칭을 이루고 있는 각 구조를 광학이성질체라고 한다.

 

위 그림에서 왼쪽은 D-form, 오른쪽은 L-form이라고 한다.

D-form은 카복실기가 위에 있을 때 아미노기가 오른쪽을 향하고 R기가 아래쪽을 향할 때의 상태를 말하고, L-form은 이것의 대칭 상태를 말한다.

 

 

참고로 포유류의 몸에서 발견되는 아미노산은 L-form이다. 간혹 어떤 효소는 D-form과 L-form을 구분하기도 한다.

 

 

아까 잠시 glycine 빼고 모든 아미노산은 광학이성질체가 있다고 하였는데, 이것은 glycine는 곁가지가 수소 밖에 없어서 대칭을 만들 수 없기 때문이다. 아래 그림은 glycine의 화학구조이다.

출처 : https://glossary.periodni.com/glossary.php?en=glycine

보면 카복실기 COOH를 기준으로 아미노기 NH2를 왼쪽에 놓든 오른쪽에 놓은 R기가 수소 H 이므로 똑같은 구조로 돌아오게 된다. 따라서 Glycine은 그 구조로 인해 광학이성질체가 없다는 것을 알 수 있다.